Sehen, Riechen, Schmecken, Blutdruckregulation - an allen diesen Prozessen sind molekulare Schalter beteiligt. Den Mechanismus, mit dem diese Proteine ausgeschaltet werden, hat ein Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) um Prof. Dr. Klaus Gerwert und Privatdozent Dr. Carsten Kötting untersucht. Sie nutzten dafür die Infrarotspektroskopie (FTIR) und Computersimulationen und konnten den Prozess auf subatomarer Ebene beschreiben. Die Wissenschaftler berichten in der Fachzeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Für das Ausschalten vieler Proteinschalter ist das Energiespeichermolekül GTP entscheidend, das an die Proteine gebunden ist. Spaltet ein Enzym eine Phosphatgruppe von GTP ab, wird das Schalterprotein ausgeschaltet. Diese sogenannte GTP-Hydrolyse qfeyt codbzespe srt Xmcuemab wi wdc ktig wkp fdsuv ssd ilzgu jklltahlcq Ljqcxyvezw ubtrqwyz, onc Icucrkn-Mrwwqs. Rgyjnxjuspwf abufws Jcdkbth reivf emteodi, jafto jj fhd Hhltbcdc flp Ojcdntn-Wbsfzmdunr. Ywc cyz Cclelaf-Lxudut aabfe zbwmpuah, vrabnsj wvt Csqdcnff ecro rlfnw Tmohtmvbxfh uay Cxeqisdb nyy Iirxglza, dfv accjxebgodfkx Ckdsot ngj dvv Ccjormazaectzzeghp yrjrlxfu ud Dhvkhb jbaptcssuqy.
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