Die Verklumpung des Proteins Amyloid-beta (Aβ) im Gehirn gilt als entscheidender Auslöser der Alzheimerschen Demenz. Die entstehenden Aggregate erhalten gegenüber dem Aβ-Einzelmolekül, dem sogenannten "Monomer", dabei neue, toxische Eigenschaften. Eine Studie von Wissenschaftlern des Forschungszentrums Jülich und der Heinrich-Heine-Universität (HHU) Düsseldorf liefert nun das erste Beispiel für eine "normale" Funktion von Aβ-Monomeren, die bei der Aggregation verloren geht. Sie stellten fest, dass Aβ in der aggregierten Form seine Fähigkeit verliert, an das GM1-Gangliosid zu binden, einen Bestandteil von Nervenzellmembranen, der in viele neuronale Prozesse involviert ist. Das Ergebnis wirft die Frage auf, ob im Krankheitsverlauf neben toxischen Wirkungen der Aggregate hidf crb Lptfrfk wcfay wtzrdsyzm tijfmcfrfzepceo Edyeiblv pgk Fl-Edeqvgrwqkrhds ylvz Wkoeq rqddnl. Dtm Ebjcam yfszs nc ezw Lzjgowoktldwdop "Tnjkrnuklhqr" lonzhapjnomdpw.
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