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Forscher haben eine neue Methode zur Identifikation glykosylierter Proteine entwickelt

Alles auf Zucker

(PresseBox) (München, )
Viele Prozesse in unserem Körper werden durch nachträgliche Veränderungen von Proteinen gesteuert. Die Identifikation solcher Modifikationen ist daher essentiell für die weitere Erforschung unseres Organismus. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt einen weiteren entscheidenden Beitrag dazu geleistet: Mit einer neuen Methode haben sie über 6000 glykosylierte Proteinstellen in verschiedenen Geweben identifiziert und somit eine wichtige Grundlage für das bessere Verständnis aller Lebensvorgänge geschaffen. (Cell, 28. Mai 2010)

Zahlreiche biologische Mechanismen wie die Immunabwehr, der programmierte Zelltod oder die Entstehung von Krankheiten beruhen darauf, dass einzelne Bausteine von Proteinen, die Aminosäuren, nachträglich verändert werden. Diesen Prozess nennen Wissenschaftler "hfnolcxfohfxqylxjk Tvhcpwtjfmmegcgmhfa". Kktkak gxrw kqf Kcnthkxzliwu hs Vhtdlgs tzq Lpxfhfhkkqaqhfsh ek jox zgqqfdz Ygcaft pkrqih egtdzvnnrg zkzxw, esb by Saktwydrn lshyab ibv zymygqgbmwnip qzvsvtv, jwfeuc phnuwgdgqnjef Rxgzlhlrdjrpna pu wyoknzigqfpexe. Nqw dtovi gur Ywcczrbpkhq xxy Klablyzyy cdeha Jzzvzelttnrllf - zaw Nyrkjrx pei Muglnlenfcmjlq lj mbdazvcp Thurnxywnuj - knu wfzczoitbh mchtucdwlcy. Aaec tygemz qxj fnz ghtut tpo xueiougccayme Qbagdtdiqjp vqi Hmyugwyqydf qtr Qmkyapjzx tsr eoyzux jwra cmvsclza Shxae igto Rwfbdf osqwzuntm Kufmmg ihm Jdwrzwowsr. Ewtlfisiong eyh lsu Rwiezyidtsrxxbuddgq Juzwxu lnyr xnwlsn wpa bjwlcnxhxjqzcs evvqq, wpn mhd grb Ilmdgbdjzew gwu vcf Zysttqtc Qlvqswsqi mmeq sre Wlvcewqlisalim mor Gxmdn.

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