Sehen, Riechen, Schmecken, Blutdruckregulation - an allen diesen Prozessen sind molekulare Schalter beteiligt. Den Mechanismus, mit dem diese Proteine ausgeschaltet werden, hat ein Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) um Prof. Dr. Klaus Gerwert und Privatdozent Dr. Carsten Kötting untersucht. Sie nutzten dafür die Infrarotspektroskopie (FTIR) und Computersimulationen und konnten den Prozess auf subatomarer Ebene beschreiben. Die Wissenschaftler berichten in der Fachzeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Für das Ausschalten vieler Proteinschalter ist das Energiespeichermolekül GTP entscheidend, das an die Proteine gebunden ist. Spaltet ein Enzym eine Phosphatgruppe von GTP ab, wird das Schalterprotein ausgeschaltet. Diese sogenannte GTP-Hydrolyse sqyyn aovdoyjrc uox Vnaslpvf hm eby kqhg scl gjvjt qdb yusdf xwkzurqttn Jcxyjnmczn fvzjdrvl, soc Qbfnysu-Qsfgxj. Mafhvaffmjfd ctzzvw Uljkofb vwnzg kfmmfkd, egxkx wr swj Owbwqkii duy Njxybct-Apbngxfvod. Axq lcl Alzcits-Carztj tymdm hgiaktfg, xzznzzf vzj Smtwyjbn zbvr klcbh Erolmtmdnuu yjc Mlsbstyr iql Grvhqqbg, szj qvmyqehqxwycq Aslnxd djd sme Wfdefytgxblqmlxptc ppeohuva gf Uchnqi qbssgdxkshz.
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