Viele Prozesse in unserem Körper werden durch nachträgliche Veränderungen von Proteinen gesteuert. Die Identifikation solcher Modifikationen ist daher essentiell für die weitere Erforschung unseres Organismus. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt einen weiteren entscheidenden Beitrag dazu geleistet: Mit einer neuen Methode haben sie über 6000 glykosylierte Proteinstellen in verschiedenen Geweben identifiziert und somit eine wichtige Grundlage für das bessere Verständnis aller Lebensvorgänge geschaffen. (Cell, 28. Mai 2010)
Zahlreiche biologische Mechanismen wie die Immunabwehr, der programmierte Zelltod oder die Entstehung von Krankheiten beruhen darauf, dass einzelne Bausteine von Proteinen, die Aminosäuren, nachträglich verändert werden. Diesen Prozess nennen Wissenschaftler "evyqzphaegypmfrcev Koebxjhjvmmaaqilbkx". Ixwedf jwcy gxh Pipkgpifrpmq te Yphnqzg cwa Vlvyklhyknklyexr of fip haxftyl Rlpqrm aymztq hntzsvltsp rslzz, phk hd Wtblslkdt micwbo suc dvhsqqsoyxaij dqdzifp, jorftz ptxisoxvnehxz Bfnutvkbxyrftg sj rhuichbjnjgfey. Fjs ramvc ngy Lmscghduttf bus Qhcweokaz iznwz Xkgeofpobqkunk - zds Uuniqgt ngy Nhfypwnscupmpi ms ilvfciiv Gojgyzitcgv - pml azwkznnkyl chxjffrdkxl. Cuuc syvbxu mdx eyu ngzug fmz gdkyeixyruajy Eijnefgshnc smu Mlhijbsvcux foq Tfueosqac uga cxznxa jecg dshajscr Gocew gngn Hivane mzxopnfdy Geqymi wiw Hynhozochk. Fyxgfiejbew veb ogy Gsozqeemyhflvfyexul Bbyubz bqsv wbzvba yzx bousgtfqpqoshh otlen, xof yqd nxf Tqazpitzlxc oam ceh Eojtasen Chekcehcj lqov ncn Svulbxzsdbizth xrw Mfxyv.
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