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Die Basis der Bewegung
Wissenschaftler der MHH und des Dortmunder Max-Planck-Instituts beobachten Grundlage der Muskelbewegung mit bislang unerreichter Auflösung / Veröffentlichung in "Cell"
(PresseBox) (Hannover, )
Muskelkontraktionen sorgen für Bewegungen - etwa für das Schlagen des Herzens. Ein Zusammenspiel der Proteine Myosin, Aktin, Tropomyosin und Troponin ermöglicht das Zusammenziehen des Muskels. Wie genau dies funktioniert, ist zwar in theoretischen Modellen beschrieben, allerdings bisher nie im Detail beobachtet worden. Professor Dr. Dietmar Manstein, Leiter des Instituts für Biophysikalische Chemie der Medizinischen Hochschule Hannover (MHH), ist es nun gemeinsam mit Forschern des Max-Planck-Instituts (MPI) für molekulare Physiologie in Dortmund, der Ruhr-Uni Bochum sowie der University of Texas in Houston gelungen, den Muskelkomplex mit bisher unerreichter Genauigkeit von 0,8 Nanometern sichtbar zu machen - einer Auflösung von weniger als einem Millionstel Millimeter. "Dies ermöglicht es erstmals, die genauen Vorgänge bei Muskelkontraktionen zu zeigen und auch die genaue Position von krankheitsverursachenden Mutationen der Muskelproteine zu erkennen. Das ist eine Grundvoraussetzung zur Entwicklung von Therapien, beispielsweise für Herzerkrankungen", sagt Professor Manstein. Die Erkenntnisse veröffentlichten die Wissenschaftler in der Fachpublikation "Cell".
Beim Zusammenziehen von Muskeln bewegt sich Myosin unter Energieverbrauch entlang von Aktinfäden. Dabei regulieren Troponin und Tropomyosin die Bindung des Myosins an das Aktin: Geben sie die Bindungsstellen des Myosins am Aktin frei, so kann der Myosinmotor andocken, unter Kraftentwicklung gelenkartig abknicken, Aktin mit sich ziehen und so den Muskel kontrahieren. Mit Hilfe neuer methodischer Ansätze und durch Kombination von Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie und computergestützter Simulationstechniken konnten die Wissenschaftler die diesem Modell zugrundeliegenden Wechselwirkungen nun erstmals im Detail zeigen. Sie erhielten einen genauen Einblick in die strukturellen Elemente des Muskels und können so das Zusammenspiel der einzelnen Proteine im Muskel besser verstehen. So konnten sie beispielsweise die genaue Position von Tropomyosin auf dem Aktinfilament im Myosin-gebundenen Zustand bestimmen und zeigen, dass Aktin tatsächlich Konformationsänderungen in Myosin bewirkt. "Wir haben so etwas wie eine Landkarte für Biochemiker gebastelt. Für sie wird es durch unsere Ergebnisse künftig leichter Prozesse und Abläufe innerhalb der Muskulatur zu verstehen", sagt Dr. Stefan Raunser (MPI).
Weitere Informationen erhalten Sie von Professor Dr. Dietmar Manstein, +49 (511) 532-3700, manstein.dietmar@mh-hannover.de.
Beim Zusammenziehen von Muskeln bewegt sich Myosin unter Energieverbrauch entlang von Aktinfäden. Dabei regulieren Troponin und Tropomyosin die Bindung des Myosins an das Aktin: Geben sie die Bindungsstellen des Myosins am Aktin frei, so kann der Myosinmotor andocken, unter Kraftentwicklung gelenkartig abknicken, Aktin mit sich ziehen und so den Muskel kontrahieren. Mit Hilfe neuer methodischer Ansätze und durch Kombination von Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie und computergestützter Simulationstechniken konnten die Wissenschaftler die diesem Modell zugrundeliegenden Wechselwirkungen nun erstmals im Detail zeigen. Sie erhielten einen genauen Einblick in die strukturellen Elemente des Muskels und können so das Zusammenspiel der einzelnen Proteine im Muskel besser verstehen. So konnten sie beispielsweise die genaue Position von Tropomyosin auf dem Aktinfilament im Myosin-gebundenen Zustand bestimmen und zeigen, dass Aktin tatsächlich Konformationsänderungen in Myosin bewirkt. "Wir haben so etwas wie eine Landkarte für Biochemiker gebastelt. Für sie wird es durch unsere Ergebnisse künftig leichter Prozesse und Abläufe innerhalb der Muskulatur zu verstehen", sagt Dr. Stefan Raunser (MPI).
Weitere Informationen erhalten Sie von Professor Dr. Dietmar Manstein, +49 (511) 532-3700, manstein.dietmar@mh-hannover.de.
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